Röntgenstrukturanalyse

Chemie-Nobelpreis 2024 für die KI-gestützte Vorhersage von Proteinstrukturen und das Design völlig neuer Proteine

Di, 15.10.2024— Inge Schuster

Inge Schuster Icon Künstliche Intelligenz

Die 2024 mit dem Nobelpreis in Chemie ausgezeichneten Wissenschafter Demis Hassabis, John Jumper und David Baker haben eine Revolution in der Proteinforschung ausgelöst. Hassabis und Jumper haben mit AlphaFold2 ein künstliches Intelligenzmodell entwickelt, das den Traum wahrmacht mit hoher Genauigkeit die räumliche Struktur eines Proteins aus seiner Aminosäuresequenz vorhersagen zu können. Baker ist es gelungen mit seinem kontinuierlich weiter entwickelten Computerprogramm Rosetta völlig neue, in der Natur nicht vorkommende Proteine mit speziellen Eigenschaften für diverse Anwendungen zu designen. AlphaFold2 und Rosetta sind offentlich frei zugänglich, ihre bereits millionenfache Nutzung führt in eine neue Ära von Grundlagenforschung und diversesten Anwendungen.

Eine neue Ära der Biochemie – Die Entwicklung der Kryo-Elektronenmikroskopie wird mit dem Chemienobelpreis ausgezeichnet

Do, 05.10.2017 - 10:15 — Inge Schuster

Inge SchusterIcon ChemieDie Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) hat das Tor zu einer neuen Ära der Biochemie geöffnet. Es ist damit möglich geworden Biomoleküle und auch größere zelluläre Strukturen darzustellen, ohne diese kristallisieren zu müssen oder Struktur verändernde Fixative oder Farbstoffe anzuwenden. Dies ermöglicht nun Visualisierungen der Moleküle im nativen Zustand - aufgelöst bis hin zu atomaren Details - und lässt damit deren Funktion besser verstehen. Für die Entwicklung dieser revolutionären Methode wurden Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson mit dem Nobelpreis für Chemie 2017 ausgezeichnet.

Die Proteindatenbank: Strukturen, Modelle und zwingend erforderliche Korrekturen

Do, 26.01.2017 - 08:03 — Bernhard Rupp & Inge Schuster Bernhard RuppInge SchusterIcon Chemie

Mit bis jetzt mehr als 120 000 eingespeisten Strukturdaten von Proteinen und daraus erstellten Modellen ist die Proteindatenbank (PDB) zur unentbehrlichen Basis von Grundlagenforschung und angewandter Forschung geworden. Allerdings kontaminieren einige wenige, stark fehlerhafte und sogar erfundene Strukturmodelle die Datenbank und beeinträchtigen Data-Mining, Metaanalysen und vor allem Wissenschafter die auf Basis der Daten aussichtlose, nur Ressourcen vergeudende Untersuchungen starten. Der aus Wien stammende Strukturbiologe Bernd Rupp ruft zu einem gemeinsamen Vorgehen von Strukturbiologen und Herausgebern von Fachzeitschriften auf, um derartige Einträge effizient zu eliminieren.*

Ein Regelbruch in der Proteinchemie

Fr, 08.07.2011 - 00:00 — Peter Swetly

Icon ChemiePeter SwetlyWas ist ein Leben ohne Regeln? Ist es die große Freiheit? Regeln erlauben das Miteinander von Individuen und das Zusammenleben in Gemeinschaften. Wissenschaft, im besonderen Naturwissenschaft, ist auf Regeln angewiesen, entfaltet sich innerhalb der Regeln – und bricht diese manchmal. So sind einige Regeln kurzlebig, andere überdauern Jahrhunderte. Ein Beispiel von langer Haltbarkeit ist eine Regel der Biochemie: „Die Struktur eines Proteins bestimmt dessen Funktion.

inge Fri, 08.07.2011 - 12:00